Моча бенс джонса как собирать
Исследование мочи на белок Бенс-Джонса, количественно (иммунофиксация мочи)
Анализ мочи на белок Бенс-Джонса
Тест на иммунную фиксацию, который позволяет произвести количественное исследование мочи на белок Бенс-Джонса, проводится для диагностирования и клинического разграничения редких системных и злокачественных патологий – болезни депозитов легких цепей, B-клеточной лимфоплазмоцитарной лимфомы, миеломной болезни, а также контроля проводимых лечебных мероприятий.
Белок Бенс-Джонса является агрегатом свободных легких цепей иммуноглобулинов класса G, интенсивный синтез которого плазмоцитами происходит при тяжелых патологических процессах органов кроветворения. Данное соединение имеет небольшую молекулярную массу, именно поэтому он не накапливается в кровяном русле и полностью выделяется почками.
Протеинурия Бенс-Джонса встречается при:
Когда делают анализ мочи?
Специфическое исследование мочи, позволяющее определить количество парапротеина, представленного каппа- и лямбда-цепями, проводится при:
Правила подготовки к анализу мочи
Биологический материал – порция мочи, собранной за сутки. Для получения достоверных данных анализа за 2 дня до его проведения пациенту рекомендуется:
Собирание биологической жидкости производится в приобретенную в аптеке большую пластиковую градуированную емкость – после пробуждения мочевой пузырь опорожняется в унитаз, все последующие порции собираются. По завершении 24 часов измеряется полный объем биоматериала и записывается в направлении. В лабораторный центр доставляется порция объемом 70-100 мл.
Расшифровка анализа мочи
В моче здорового человека концентрация белков составляет не более 130 мг/сутки – большую часть из них составляет альбумин. Выявление парапротеина Бенса-Джонса является свидетельством заболеваний онкологической природы.
Скрининг М-Градиента (белка Бенс-Джонса) (суточная моча) в Котельнич
Белок Бенс-Джонса — это онкомаркер, используемый для диагностики множественной миеломы (опухоли из плазматических клеток), при которой наблюдается синтез аномальных иммуноглобулинов злокачественными клетками. Это приводит к избытку свободных легких цепей — частей иммуноглобулинов — в крови и обнаружению их в моче.
Приём и исследование биоматериала
Когда нужно сдавать анализ Скрининг М-Градиента (белка Бенс-Джонса) (суточная моча)?
Подробное описание исследования
Скрининг М-градиента (белка Бенс-Джонса, M-gradient) в суточной моче является одним из методов диагностики парапротеинемических гемобластозов. Последние образуют большую группу заболеваний, для которых общим признаком является синтез неадекватного количества парапротеинов — патологических иммуноглобулинов. Эти болезни также называют иммуноглобулин-секретирующими лимфомами.
Нормальные иммуноглобулины, или антитела, представляют собой белковые молекулы, служащие для защиты от микроорганизмов и чужеродных веществ. Антитела содержат в своем составе две легкие и две тяжелые полипептидные цепи, которые соединены между собой. Тяжёлые цепи могут быть в виде пяти различных типов, обозначающихся символами: γ, α, μ, δ, ε. Им соответствуют 5 классов Ig — G, A, M, D, E. Белок Бенс-Джонса представляет собой легкие полипептидные цепи иммуноглобулинов, которые имеют несколько типов: κ (каппа) и λ (лямбда).
Как отмечалась ранее, парапротеинемические гемобластозы представляют собой целую группу болезней, к которым относятся:
Названные патологии отличаются между собой не только характером их течения и клинической картиной, но и иммунохимическими (специфическими) свойствами патологических иммуноглобулинов. Чаще всего среди парапротеинемических гемобластозов встречается множественная миелома (ММ), которую также называют плазмоклеточной миеломой, миеломной болезнью. Эта патология связана с патологическим увеличением числа так называемых миеломных клеток и выработкой ими парапротеинов.
Причины появления болезни у человека до конца неизвестны, однако считается, что решающая роль в развитии плазмоклеточной миеломы принадлежит хронической стимуляции иммунной системы после инфицирования вирусами, бактериями или после воздействия радиации и других вредных для организма человека факторов. Болезнь может не проявляться клинически относительно длительное время: от нескольких месяцев до 2-3-х лет и более.
Симптомы плазмоклеточной миеломы очень разнообразны, однако они в значительной мере определяются инфильтрацией костного мозга плазматическими клетками и повреждением внутренних органов. Клинически ММ проявляется симптомами, которые обусловлены повреждениями костей. К ним относят:
Также множественная миелома может проявляться:
Скрининг М-градиента проводится с помощью иммунофиксации, которая представляет собой метод селективной окраски белков, разделённых с помощью электрофореза, с использованием антител к парапротеинам. Эта технология позволяет обнаружить наличие легких патологических цепей иммуноглобулинов в моче и определить их количественно.
Исследование мочи позволяет выявить продукцию патологического белка, потому что в 20% случаев плазмоклеточной миеломы опухоль продуцирует исключительно легкие цепи иммуноглобулинов. Они имеют низкую молекулярную массу и быстро фильтруются почками, из-за этого их обнаружение в крови может быть невозможно.
Типирование М-градиента (белка Бенс-Джонса) (суточная моча) в Котельнич
Белок Бенс-Джонса в клинической практике используется для выявления опухоли плазматических клеток. При этом заболевании наблюдается синтез патологических иммуноглобулинов злокачественными клетками, чрезмерное содержание свободных легких цепей — частей иммуноглобулинов — в крови и моче пациента.
Приём и исследование биоматериала
Когда нужно сдавать анализ Типирование М-градиента (белка Бенс-Джонса) (суточная моча)?
Подробное описание исследования
Типирование М-градиента (белка Бенс-Джонса) в суточной моче играет важную роль в диагностике парапротеинемических гемобластозов. Они представляют собой большую группу заболеваний, при которых происходит секретирование аномального количества парапротеинов — патологических иммуноглобулинов. Эти болезни также называют иммуноглобулин-секретирующими лимфомами.
Иммуноглобулины (антитела) представляют собой белковые молекулы, содержащие по две легкие и тяжелые полипептидные цепи. Они служат для защиты организма от микроорганизмов и чужеродных веществ. Антитела циркулируют в сыворотке крови, но также могут проникать и в ткани. Их вырабатывают иммунные клетки, которые называются плазматическими (происходят из лимфоцитов).
Деление иммуноглобулин-секретирующих лимфом на отдельные заболевания обусловлено не только характером их течения и клинической картиной, но и иммунохимическими свойствами патологических иммуноглобулинов. Наибольшее значение и распространение среди парапротеинемических гемобластозов имеет множественная миелома (плазмоклеточная миелома, миеломная болезнь, ММ), которая связана с увеличением количества так называемых миеломных клеток и выработкой ими парапротеинов.
Миеломная болезнь составляет приблизительно 1 % среди всех злокачественных новообразований и до 10−15 % всех опухолей кроветворной и лимфоидной тканей. Данный вид лимфом выявляется преимущественно среди пациентов старшей возрастной группы. Распространенность болезни у населения моложе 40 лет остается на достаточно низком уровне.
Причины появления ММ до конца неизвестны, однако считается, что решающая роль в развитии плазмоклеточной миеломы принадлежит хронической стимуляции иммунной системы после инфицирования вирусами, бактериями, а также после воздействия радиации и других вредных для организма человека факторов. Заболевание долгое время может не проявляться клинически: от нескольких месяцев до 2-3 лет и более пациента могут не беспокоить никакие симптомы.
Проявления плазмоклеточной миеломы разнообразны, очень часто заболевание начинает манифестировать неспецифическими симптомами, такими как слабость, тошнота, отеки, повышенное мочевыделение. Нередко клинически ММ характеризуется симптомами, которые обусловлены повреждениями костей. К ним относят:
Типирование М-градиента в суточной моче.
Под типированием М-градиента подразумевается определение наличия легких полипептидных цепей иммуноглобулинов в суточной моче. При наличии в моче большого количества парапротеина в результате электрофореза (метода, при котором под действием электрического поля происходит перемещение различных молекул), М-градиент мигрирует в виде полосы, хорошо отличимой от стандартной картины распределения белков.
Для исследования берется именно моча, потому что в 20 % случаев плазмоклеточной миеломы опухоль продуцирует легкие цепи иммуноглобулинов. Они имеют низкую молекулярную массу и быстро отфильтровываются почками, из-за этого могут не обнаруживаться в крови.
Скрининг М-Градиента (белка Бенс-Джонса) (суточная моча) в Москве
Белок Бенс-Джонса — это онкомаркер, используемый для диагностики множественной миеломы (опухоли из плазматических клеток), при которой наблюдается синтез аномальных иммуноглобулинов злокачественными клетками. Это приводит к избытку свободных легких цепей — частей иммуноглобулинов — в крови и обнаружению их в моче.
Приём и исследование биоматериала
Когда нужно сдавать анализ Скрининг М-Градиента (белка Бенс-Джонса) (суточная моча)?
Подробное описание исследования
Скрининг М-градиента (белка Бенс-Джонса, M-gradient) в суточной моче является одним из методов диагностики парапротеинемических гемобластозов. Последние образуют большую группу заболеваний, для которых общим признаком является синтез неадекватного количества парапротеинов — патологических иммуноглобулинов. Эти болезни также называют иммуноглобулин-секретирующими лимфомами.
Нормальные иммуноглобулины, или антитела, представляют собой белковые молекулы, служащие для защиты от микроорганизмов и чужеродных веществ. Антитела содержат в своем составе две легкие и две тяжелые полипептидные цепи, которые соединены между собой. Тяжёлые цепи могут быть в виде пяти различных типов, обозначающихся символами: γ, α, μ, δ, ε. Им соответствуют 5 классов Ig — G, A, M, D, E. Белок Бенс-Джонса представляет собой легкие полипептидные цепи иммуноглобулинов, которые имеют несколько типов: κ (каппа) и λ (лямбда).
Как отмечалась ранее, парапротеинемические гемобластозы представляют собой целую группу болезней, к которым относятся:
Названные патологии отличаются между собой не только характером их течения и клинической картиной, но и иммунохимическими (специфическими) свойствами патологических иммуноглобулинов. Чаще всего среди парапротеинемических гемобластозов встречается множественная миелома (ММ), которую также называют плазмоклеточной миеломой, миеломной болезнью. Эта патология связана с патологическим увеличением числа так называемых миеломных клеток и выработкой ими парапротеинов.
Причины появления болезни у человека до конца неизвестны, однако считается, что решающая роль в развитии плазмоклеточной миеломы принадлежит хронической стимуляции иммунной системы после инфицирования вирусами, бактериями или после воздействия радиации и других вредных для организма человека факторов. Болезнь может не проявляться клинически относительно длительное время: от нескольких месяцев до 2-3-х лет и более.
Симптомы плазмоклеточной миеломы очень разнообразны, однако они в значительной мере определяются инфильтрацией костного мозга плазматическими клетками и повреждением внутренних органов. Клинически ММ проявляется симптомами, которые обусловлены повреждениями костей. К ним относят:
Также множественная миелома может проявляться:
Скрининг М-градиента проводится с помощью иммунофиксации, которая представляет собой метод селективной окраски белков, разделённых с помощью электрофореза, с использованием антител к парапротеинам. Эта технология позволяет обнаружить наличие легких патологических цепей иммуноглобулинов в моче и определить их количественно.
Исследование мочи позволяет выявить продукцию патологического белка, потому что в 20% случаев плазмоклеточной миеломы опухоль продуцирует исключительно легкие цепи иммуноглобулинов. Они имеют низкую молекулярную массу и быстро фильтруются почками, из-за этого их обнаружение в крови может быть невозможно.
Моча бенс джонса как собирать
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Суточную мочу, среднюю порцию суточной мочи.
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Белок Бенс-Джонса – это группа моноклональных свободных легких цепей иммуноглобулинов, которые могут быть определены в моче или в крови. Их появление характерно для лимфопролиферативных заболеваний, таких как множественная миелома. Эта особенность была впервые описана английским врачом Генри Бенс-Джонсом при исследовании образца мочи, что и дало такое название. Впоследствии стало известно, что белок Бенс-Джонса – это, в действительности, гомогенная группа свободных легких цепей иммуноглобулинов, синтезируемых одной плазматической клеткой (моноклональных). Белок Бенс-Джонса – это собирательное название мономеров, димеров, тетрамеров и других полимерных структур, состоящих из легких цепей иммуноглобулинов.
Свободные цепи иммуноглобулинов – это полипептиды с молекулярной массой 22 кДа, которые синтезируются плазматическими клетками и, соединяясь с тяжелыми цепями, образуют молекулы иммуноглобулинов различных классов: IgG, IgM, IgA и других. В зависимости от строения константного домена, различают два класса легких цепей – лямбда (λ) и каппа (κ) цепи. Каждый иммуноглобулин может иметь только один класс легких цепей – или лямбда, или каппа. В норме плазматические клетки синтезируют больше легких, чем тяжелых цепей. Легкие цепи, не вошедшие в состав иммуноглобулинов, называются свободными. Свободные каппа-цепи, как правило, существуют в виде мономера, имеют небольшой размер и поэтому относительно легко фильтруются в первичную мочу. Лямбда-цепи, напротив, обычно существуют в форме димера, что затрудняет их фильтрацию в почечных клубочках. В редких случаях как каппа-, так и лямбда-цепи могут образовывать тетрамеры – крупные комплексы белков, которые в мочу не проникают. В норме практически все количество легких цепей, поступивших в почечные канальцы, подвергается реабсорбции и лишь их незначительная часть выделяется с мочой (не более 0,75-1,8 мг/л). Появление избытка свободных легких цепей иммуноглобулинов в моче (появление белка Бенс-Джонса) может свидетельствовать об их чрезмерной продукции плазматическими клетками (гаммапатии) или о нарушении процесса почечной реабсорбции (заболевания почек). Обнаружение белка Бенс-Джонса может быть использовано для диагностики и контроля лечения этих заболеваний.
Белок Бенс-Джонса определяется у 50-70 % пациентов с множественной миеломой, 30-40 % пациентов с макроглобулинемией Вальденстрема и у 90 % пациентов с первичным амилоидозом. Другими состояниями, при которых может наблюдаться белок Бенс-Джонса в моче, являются лимфома, лейкоз (чаще хронический лимфолейкоз или плазмаклеточный лейкоз), рак поджелудочной железы, медуллярная карцинома щитовидной железы, доброкачественная гаммапатия неясного генеза. При отсутствии какой либо причины появления этого белка в моче говорят об идиопатической протеинурии Бенс-Джонса.
Свободные легкие цепи иммуноглобулинов не могут быть определены с помощью обычного анализа мочи – для этого используются специальные тесты. Как правило, лабораторная диагностика при подозрении на гаммапатию начинается с обычного электрофореза белков плазмы и мочи. Этот шаг необходим для определения концентрации М-белка (парапротеина) и начальной дифференциальной диагностики гаммапатий. Электрофорез, однако, недостаточно чувствительный метод. По этой причине на втором этапе обследования рекомендуется проведение более чувствительного теста – иммунофиксации белков мочи. Это позволяет избежать диагностических ошибок, учитывая, что гаммапатии могут иметь нормальный результат электрофореза белков. Метод иммунофиксации позволяет идентифицировать белки на электрофореграмме без потери наглядности и четкости классической электрофоретической картины. В месте расположения белка, прореагировавшего с родственной ему антисывороткой, образуется преципитат, который полностью сохраняет форму и положение изучаемой фракции. Предварительно отмыв несвязавшиеся белки солевым раствором, пластины окрашивают. Зону миграции белка уточняют, соотнося положение преципитата, образованного этим белком, с контрольной фореграммой.
Белок Бенс-Джонса также может не определяться в моче на ранней стадии заболевания, когда избыток свободных легких цепей еще может быть реабсорбирован в почечных канальцах (вплоть до 1 г в день при нормальной функции почек), и в редких случаях, когда свободные легкие цепи образуют тетрамеры, не фильтрующиеся в почечном клубочке.
Ложноположительный результат может быть получен при приеме некоторых лекарственных средств (например, аспирин и пенициллин в высоких дозах), хронической почечной недостаточности или при некоторых системных заболеваниях (ревматоидный артрит, СКВ, полимиозит).
Учитывая эти ограничения метода иммунофиксации, интерпретация результатов должна проводиться с учетом дополнительных анамнестических, лабораторных и инструментальных данных.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
При подозрении на наличие злокачественного гематологического заболевания;
при проведении дифференциального диагноза между множественной миеломой, остеопорозом, метастазами в кости и рядом других заболеваний, сопровождающихся множественными переломами и болями в костях.
Что означают результаты?
Легких цепей (белка Бенс-Джонса) и моноклональных иммуноглобулинов не обнаружено. Протеинурии не обнаружено.
Что может влиять на результат?
Важные заменчания
Белок Бенс-Джонса в моче обнаруживается при ряде злокачественных гематологических заболеваний. Однако его отсутствие не позволяет исключить наличие онкологического заболевания. Кроме того, результат может быть ложноположительным в случае наличия у пациента аутоиммунного заболевания. Чтобы верно интерпретировать результат исследования, нужна комплексная оценка результатов остальных анализов, а также других медицинских данных.
6 Альбумин в сыворотке
28 Белок общий в сыворотке
20 Белок общий в моче
10 Суммарные иммуноглобулины G (IgG) в сыворотке
11 Суммарные иммуноглобулины M (IgM) в сыворотке
8 Белковые фракции в сыворотке
51 Иммунофиксация иммуноглобулинов сыворотки крови с антисыворотками IgG, A, M K, L с количественным определение парапротеина
Кто назначает исследование?
Гематолог, онколог, терапевт, врач общей практики.